O peptidoglicano, por vezes denominado mureína, é um heteropolissacarídeo ligado a péptidos presente na parede celular de procariontes.

É formado por dois tipos de açúcares (o ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina) e alguns aminoácidos. O peptidoglicano é a estrutura que confere rigidez à parede celular de bactérias, determina a forma da bactéria e a protege da lise osmótica, quando em meio hipotônico.

O ácido N-acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina estão ligados entre si por uma ligação glicosídica denominada (?1?4). Por sua vez, oligopéptidos ligam moléculas de ácido N- acetilmurâmico entre si. Estes oligopéptidos possuem tanto L- como D-aminoácidos, uma situação invulgarmente encontrada na Natureza. Em consequência das ligações que ocorrem entre as cadeias de glicano e de aminoácidos, a molécula do peptidoglicano possui a forma de uma rede.

Nas bactérias Gram-negativas e cianobactérias, o peptidoglicano possui as extremidades livres do ácido N-acetilmurâmico ligadas a oligopeptídeos, em que o peptídeo terminal é a D-alanina, embora possam estar presentes outros aminoácidos como isómeros "D". As bactérias Gram-positivas possuem também um pentapéptido de glicina, inexistente nas Gram-negativas.

O posicionamento da camada de peptidoglicano varia com o tipo de procarionte:

As ligações glicosídicas entre o ácido N- acetilmurâmico e a N-acetilglucosamina na cadeia de glicano podem ser rompidas pela ação da lisozima, levando a bactéria à morte. A lisozima é encontrada em diversas secreções tais como lágrima, saliva ou colostro.

Diversos antibióticos previnem a disseminação bacteriana ao inibir etapas da síntese do peptidoglicano. A mureína é a única molécula orgânica conhecida que contém D-aminoácidos e, por isso, é o alvo de numerosos antibióticos antibacterianos, como a penicilina, que inibe as enzimas transpeptidase e carboxipeptidase, responsáveis pela síntese dos peptidoglicanos.